اسیدهای آمینه واحدهای سازندهٔ پروتئین‌اند. هر اسید آمینه یک کربن آلفا دارد که به گروه آمین، گروه کربوکسیل، اتم هیدروژن و یک زنجیرهٔ جانبی متصل است. تفاوت زنجیرهٔ جانبی، بار، قطبیت و جایگاه اسید آمینه را در ساختمان پروتئین تعیین می‌کند.
| نوع زنجیرهٔ جانبی | نمونه‌ها | ویژگی |
|---|---|---|
| غیرقطبی | آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین، متیونین | بیشتر در بخش‌های آب‌گریز پروتئین قرار می‌گیرند |
| قطبی بدون بار | سرین، ترئونین، آسپاراژین، گلوتامین | توانایی تشکیل پیوند هیدروژنی دارند |
| اسیدی | آسپارتات و گلوتامات | در pH فیزیولوژیک بار منفی دارند |
| بازی | لیزین، آرژینین و هیستیدین | می‌توانند پروتون بپذیرند |
| آروماتیک | فنیل‌آلانین، تیروزین و تریپتوفان | دارای حلقهٔ آروماتیک‌اند |
بدن بزرگسال نمی‌تواند نه اسید آمینه را به مقدار کافی بسازد: هیستیدین، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، فنیل‌آلانین، ترئونین، تریپتوفان و والین. این اسیدهای آمینه باید از غذا دریافت شوند. برخی اسیدهای آمینه مانند آرژینین نیز در رشد یا بیماری شدید به‌طور شرطی ضروری می‌شوند.
لوسین و لیزین تنها اسیدهای آمینه‌ای هستند که صرفاً سرنوشت کتوژنیک دارند.
گروه کربوکسیل یک اسید آمینه با گروه آمین اسید آمینهٔ بعدی پیوند پپتیدی تشکیل می‌دهد. این پیوند به علت رزونانس، تخت و نسبتاً سخت است و آزادی چرخش محدودی دارد. توالی هر زنجیره از انتهای آمینی یا N به انتهای کربوکسیلی یا C نوشته می‌شود.
ساختمان اولیه همان توالی اسیدهای آمینه است. تاخوردگی‌های موضعی مانند آلفا‌هلیکس و بتا‌شیت ساختمان ثانویه را می‌سازند و آرایش سه‌بعدی کامل یک زنجیره، ساختمان سوم است. اگر پروتئین از چند زنجیره تشکیل شده باشد، نحوهٔ قرارگیری این زیرواحدها ساختمان چهارم آن را تعیین می‌کند.
| سطح ساختمان | تعریف | عامل پایدارکنندهٔ مهم |
|---|---|---|
| اولیه | توالی اسیدهای آمینه | پیوند پپتیدی |
| ثانویه | آلفا‌هلیکس و بتا‌شیت | پیوند هیدروژنی ستون فقرات |
| سوم | آرایش سه‌بعدی یک زنجیره | برهم‌کنش‌های آب‌گریز، یونی، هیدروژنی و دی‌سولفید |
| چهارم | آرایش چند زیرواحد | برهم‌کنش میان زیرواحدها |
دناتوراسیون، تاخوردگی پروتئین را به هم می‌زند و ساختمان دوم، سوم یا چهارم را مختل می‌کند. در این حالت معمولاً پیوندهای پپتیدی شکسته نمی‌شوند؛ بنابراین توالی اسیدهای آمینه و ساختمان اولیه باقی می‌ماند.
دناتوراسیون معمولاً ساختمان اولیهٔ پروتئین را تغییر نمی‌دهد.
کلاژن از سه زنجیره تشکیل شده است که به شکل مارپیچ سه‌تایی دور یکدیگر می‌پیچند. در توالی آن تقریباً هر سومین اسید آمینه گلیسین است؛ اندازهٔ کوچک گلیسین اجازه می‌دهد سه زنجیره به‌طور فشرده کنار هم قرار گیرند. پرولین و هیدروکسی‌پرولین نیز به پایداری مارپیچ کمک می‌کنند.
زنجیره‌های کلاژن در شبکهٔ آندوپلاسمی زبر هیدروکسیله و گلیکوزیله می‌شوند و سپس به شکل پروکلاژن از سلول خارج می‌شوند. خارج سلول، پروپپتیدها برداشته می‌شوند و لیزیل اکسیداز با ایجاد اتصال‌های عرضی، استحکام رشته‌های کلاژن را افزایش می‌دهد.
| مرحله | محل | عامل مهم |
|---|---|---|
| هیدروکسیلاسیون پرولین و لیزین | شبکهٔ آندوپلاسمی زبر | ویتامین C |
| تشکیل مارپیچ سه‌تایی | شبکهٔ آندوپلاسمی زبر | تشکیل پروکلاژن |
| برداشتن پروپپتیدها | خارج سلول | تشکیل تروپوکلاژن |
| اتصال عرضی | خارج سلول | لیزیل اکسیداز وابسته به مس |
هیدروکسیلاسیون کلاژن به ویتامین C و اتصال عرضی آن به مس نیاز دارد.
کلاژن در برابر کشش مقاومت ایجاد می‌کند، الاستین پس از کشیده‌شدن به شکل اولیه بازمی‌گردد و کراتین به اپی‌تلیوم، مو و ناخن استحکام می‌دهد. تفاوت ساختمان این پروتئین‌ها با عملکرد مکانیکی اختصاصی هرکدام متناسب است.
فنیل‌آلانین هیدروکسیلاز با کمک تتراهیدروبیوپترین (BH4)، فنیل‌آلانین را به تیروزین تبدیل می‌کند. در فنیل‌کتونوری این واکنش مختل می‌شود؛ در نتیجه فنیل‌آلانین افزایش می‌یابد و تیروزین به یک اسید آمینهٔ ضروریِ شرطی تبدیل می‌شود.
تیروزین پیش‌ساز کاتکول‌آمین‌ها، ملانین و هورمون‌های تیروئیدی است. اختلال در مسیرهای تجزیهٔ آن نیز می‌تواند بیماری‌هایی مانند آلکاپتونوری و تیروزینمی ایجاد کند.
کمبود BH4 علاوه بر افزایش فنیل‌آلانین، ساخت دوپامین و سروتونین را نیز کاهش می‌دهد.
تریپتوفان برای ساخت سروتونین، ملاتونین و بخشی از نیاسین به کار می‌رود. هیستیدین نیز با دکربوکسیلاسیون به هیستامین تبدیل می‌شود. حلقهٔ ایمیدازول هیستیدین می‌تواند پروتون بگیرد یا آزاد کند و در خاصیت بافری پروتئین‌ها نقش دارد.
گلوتاتیون یک تری‌پپتید ساخته‌شده از گلوتامات، سیستئین و گلیسین است. گلوتاتیون پراکسیداز با مصرف شکل احیاشدهٔ آن، پراکسیدها را خنثی می‌کند. سپس گلوتاتیون ردوکتاز با استفاده از NADPH، گلوتاتیون اکسیدشده را دوباره به شکل احیاشده بازمی‌گرداند.
گلبول قرمز برای بازسازی گلوتاتیون احیاشده به NADPH مسیر پنتوز فسفات وابسته است.
در تجزیهٔ اسیدهای آمینه، گروه‌های آمین با واکنش ترانس‌آمیناسیون معمولاً به آلفا‌کتوگلوتارات منتقل و در گلوتامات جمع می‌شوند. گلوتامات می‌تواند آمونیاک آزاد کند یا نیتروژن خود را به گلوتامین و آلانین بدهد تا بدون افزایش آمونیاک آزاد، در خون جابه‌جا شود.
| حامل | منشأ مهم | کارکرد |
|---|---|---|
| گلوتامین | بیشتر بافت‌ها و مغز | انتقال ایمن نیتروژن به کبد یا کلیه |
| آلانین | عضله | انتقال نیتروژن و اسکلت کربنی به کبد |
| گلوتامات | درون سلول | جمع‌آوری گروه‌های آمین |
پس از جداشدن گروه آمین، اسکلت کربنی اسید آمینه وارد مسیرهای تولید انرژی می‌شود. اسیدهای آمینهٔ گلوکوژنیک به پیرووات یا واسطه‌های چرخهٔ TCA تبدیل می‌شوند و می‌توانند در ساخت گلوکز شرکت کنند. اسیدهای آمینهٔ کتوژنیک به استیل‌کوآ یا استواستات می‌رسند و در تولید اجسام کتونی یا چربی به کار می‌روند.
فنیل‌آلانین، تیروزین، تریپتوفان، ایزولوسین و ترئونین هم گلوکوژنیک و هم کتوژنیک‌اند.
